البروتينات فى الكائنات الحية، تركيب البروتين ووظائفه

البروتينات فى الكائنات الحية ووظائفها

البروتين هو أكثر الجزيئات الحيوية الضخمة أهمية فى جسم الانسان؛ لأن البروتين يؤدى وظائف متنوِّعة في الكائنات الحية. تعمل البروتينات بمثابة إنزيمات وصبغات و هرمونات. وهي تؤدِّي أدوارًا مهمة في الحركة، والتركيب، ونقل الإشارات، والحماية. 

ما الذى يجعل عضلاتك قادرة على التحرُّك؟ وما الذي يمنح بشرتك لونها؟ الإجابة هي البروتينات! 

تعريف: البروتين

البروتين هو جزيء حيوي ضخم  مكوَّن من سلسلة او أكثر من الأحماض الأمينية، وتقوم البروتينات بوظائف عديدة ومتنوعة داخل اجسام الكائنات الحية.

التركيب الاساسى للبروتين هو تسلسل الأحماض الأمينية.
يمكن أن تكون البروتينات تركيبية أو تنظيمية.
البروتينات التنظيمية تشمل الإنزيمات و الهرمونات والجلوبيولينات المناعية أو الأجسام المضادة.
يؤثر التركيب الاساسى للبروتين على تحديد كيفية طى البروتين ووظيفتة. 

تركيب البروتينات، البروتين

تركيب البروتين ووظائفه

يعتبر جزيء البروتين كبيرًا للغاية مقارنة بجزيئات السكر أو الملح ويتكون من العديد من الأحماض الأمينية المترابطة معًا لتكوين سلاسل طويلة على غرار ترتيب الخرز في الخيط. وهناك ما يقرب من 20 نوعًا من الأحماض الأمينية المختلفة التي توجد بشكلٍ طبيعي في البروتينات. وتنطوي البروتينات المتشابهة في الوظيفة على تشابه التسلسل وتكوين الأحماض الأمينية. وعلى الرغم من أنه ليس من الممكن حتى الآن شرح كل وظائف البروتين من تسلسل الأحماض الأمينية به، فإن الارتباطات القائمة بين التركيب والوظيفة يمكن أن تُعزى إلى خواص الأحماض الأمينية التي تكون البروتينات.

تستطيع النباتات تخليق جميع الأحماض الأمينية بينما لا تستطيع الحيوانات القيام بذلك، على الرغم من أن جميعها ضرورية لاستمرار الحياة. يمكن أن تنمو النباتات في وسط يحتوي على مغذيات غير عضوية توفر النيتروجين والبوتاسيوم والمواد الأخرى اللازمة للنمو. كما تستخدم ثاني أكسيد الكربون في الهواء أثناء عملية البناء الضوئي لتكوين مركبات عضوية مثل الكربوهيدرات. إلا أن الحيوانات يجب أن تحصل على المغذيات العضوية من مصادر خارجية. نظرًا لأن محتوى البروتين في معظم النباتات منخفض، فإن الحيوانات تحتاج كميات كبيرة للغاية من المواد النباتية، مثل الحيوانات المجترة (على سبيل المثال، الأبقار)، والتي تأكل المواد النباتية فقط لتلبية احتياجاتها من الأحماض الأمينية. تحصل الحيوانات غير المجترة، بما في ذلك البشر، على البروتينات بصورة أساسية من الحيوانات ومنتجاتها - على سبيل المثال، اللحوم والحليب والبيض. كما تُستخدم بذور البقوليات بشكل متزايد لإعداد أطعمة غنية بالبروتين وغير مكلفة.

تكوين الحمض الأميني للبروتينات

الخاصية المشتركة لجميع البروتينات هي أنها تتكون من سلاسل طويلة من أحماض α-amino (الأحماض الأمينية ألفا). وتسمى الأحماض الأمينية ألفا بهذا الاسم لأن ذرة α-carbon (ذرة الكربون ألفا) في الجزيء تحمل مجموعة أمينية (NH2)، كما تحمل ذرة الكربون ألفا أيضًا مجموعة كربوكسيلية (―COOH).

في المحاليل الحمضية، عندما يكون الأس الهيدروجيني أقل من 4، تتحد مجموعات ―COO مع أيونات الهيدروجين (H++) وبالتالي يتم تحويلها إلى الصورة غير المشحونة (―COOH). أما في المحاليل القلوية، عندما يكون الأس الهيدروجيني أعلى من 9، فتفقد مجموعات الأمونيوم (―NH3+) أيون الهيدروجين ويتم تحويلها إلى مجموعات أمينية (―NH2). في نطاق الأس الهيدروجيني بين 4 و8، تحمل الأحماض الأمينية شحنة موجبة وسالبة وبالتالي لا تنتقل في مجال كهربائي. تم تصنيف هذه التراكيب على أنها أيونات ثنائية القطب، أو أيونات مزدوجة (أيونات هجينة).

على الرغم من وجود أكثر من 100 حمض أميني في الطبيعة، لا سيما في النباتات، إلا أن هناك 20 نوعًا فقط توجد بشكل شائع في معظم البروتينات. في جزيئات البروتين، ترتبط الأحماض الأمينية ألفا ببعضها البعض عن طريق روابط بيبتيدية بين المجموعة الأمينية لحمض أميني واحد والمجموعة الكربوكسيلية لما يجاورها.

الكولاجين

الكولاجين هو البروتين التركيبي للعظام والأوتار والأربطة والجلد. لسنوات عديدة، كان يعتبر الكولاجين غير قابل للذوبان في الماء. ومع ذلك، يمكن استخراج جزء من كولاجين جلد العجل باستخدام محلول السترات المنظم عندما يكون الأس الهيدروجيني 3,7. يتم تحويل بادئة الكولاجين التي تسمى ببروكولاجين في الجسم إلى كولاجين. يبلغ الوزن الجزيئي للبروكولاجين 120,722. ينتج عن انقسام رابطة بيبتيدية واحدة أو بضع روابط من البروكولاجين الكولاجين، الذي يحتوي على ثلاث وحدات فرعية، كل منها بوزن جزيئي 95,722، لذلك فإن الوزن الجزيئي للكولاجين هو 285,722 (3 × 95,722). يتم لف الوحدات الفرعية الثلاث على شكل حلزونات حول محور مستقيم ممتد. يبلغ طول كل وحدة فرعية 2900 أنجستروم، وقطرها حوالي 15 أنجستروم. تكون السلاسل الثلاث متداخلة بحيث لا يكون للتريمر حدود طرفية محددة.

يختلف الكولاجين عن جميع البروتينات الأخرى في محتواه العالي من البرولين والهيدروكسي برولين. لا يوجد هيدروكسي برولين بكميات كبيرة في أي بروتين آخر باستثناء الإيلاستين. يوجد معظم البرولين في الكولاجين في تسلسل جلايسين-برولين-X، حيث يكون X غالبًا ألانين أو هيدروكسي برولين. لا يحتوي الكولاجين على السيستين أو التربتوفان، وبالتالي لا يمكن أن يحل محل البروتينات الأخرى في النظام الغذائي. يتسبب وجود البرولين في حدوث تعقيدات في سلسلة البيبتيد وبالتالي يختزل من طول وحدة الأحماض الأمينية من 3,7 أنجستروم في السلسلة الممتدة لهيكل β (هيكل بيتا) إلى 2,86 أنجستروم في سلسلة الكولاجين. في اللولب الثلاثي المتشابك، توجد الجلايسينات في الداخل بالقرب من المحور بينما تكون البرولينات في الخارج.

يقاوم الكولاجين الأصلي عمل التربسين ولكنه يتحلل بالماء بواسطة إنزيم كولاجيناز البكتيري. عندما يغلي الكولاجين بالماء، يتم تدمير اللولب الثلاثي، وتتحلل الوحدات الفرعية جزئيًا، ويكون الناتج الجيلاتين. تحتفظ سلاسل الجيلاتين البيبتيدية غير المطوية بكميات كبيرة من الماء ما ينتج عنه جزيء مهدرت.

عند معالجة الكولاجين بحمض التانيك أو أملاح الكروم، تتكون روابط متقاطعة بين ألياف الكولاجين، ويصبح غير قابل للذوبان، ويعتمد تحويل الجلد غير المدبوغ إلى جلد على عملية الدباغة هذه. المادة المدبوغة غير قابلة للذوبان في الماء الساخن ولا يمكن تحويلها إلى جيلاتين. عند التعرض للماء عند درجة حرارة تتراوح من 62 إلى 63 درجة مئوية، تنهار الروابط المتقاطعة التي تكونت بواسطة عوامل الدباغة، ويتقلص الجلد بشكل لا رجعة فيه إلى حوالي ثلث حجمه الأصلي.

يبدو أن الكولاجين يمر بشيخوخة في الكائنات الحية ما يعزى إلى تكون روابط متقاطعة بين ألياف الكولاجين. تتكون من خلال تحويل بعض السلاسل الجانبية للايسين إلى الألدهيدات (مركبات ذات التركيب العام RCHO)، ومزيج الألدهيدات مع المجموعات الأمينية أبسيلون من السلاسل الجانبية السليمة للايسين. يحتوي بروتين الإيلاستين، الذي يوجد في الألياف المرنة للنسيج الضام، على روابط متقاطعة متماثلة وقد ينتج عن مزيج من ألياف الكولاجين مع بروتينات أخرى. عندما يتحلل الكولاجين أو الإيلاستين المترابط، تتكون نواتج من أجزاء اللايسين المترابطة، والتي تسمى ديزموزينات وإيزوديزموزينات.

الكيراتين

لقد تم عزل الكيراتين، وهو البروتين التركيبي للخلايا الظهارية في الطبقات الخارجية من الجلد، عن الشعر والأظافر والحوافر والريش. الكيراتين غير قابل للذوبان تمامًا في الماء البارد أو الساخن، فهو لا تتم مهاجمته بواسطة إنزيمات التحلل البروتيني (أي الإنزيمات التي تفكك جزيئات البروتين أو تحلها)، وبالتالي لا يمكن أن يحل محل البروتينات في النظام الغذائي. ينتج الثبات الكبير للكيراتين عن روابط كبريتيدية ثنائية للسيستين. يختلف تكوين الأحماض الأمينية للكيراتين عن تركيب الكولاجين. قد يمثل السيستين 24 في المائة من إجمالي الأحماض الأمينية. يتم ترتيب سلاسل البيبتيد من الكيراتين في كميات متساوية تقريبًا من الصفائح ذات الثنايا المتوازية وغير المتوازية حيث ترتبط سلاسل البيبتيد ببعضها البعض بواسطة روابط هيدروجينية بين مجموعتي كربونيل وإيمينو.

يؤدي اختزال الروابط الكبريتيدية الثنائية إلى مجموعات السلفهيدريل إلى تفكك سلاسل البيبتيد، التي يتراوح الوزن الجزيئي لها من 25,722 إلى 28,722. يعتمد تكون الموجات الدائمة في المعالجة التجميلية للشعر على الاختزال الجزيءي للروابط الكبريتيدية الثنائية لكيراتين الشعر بواسطة ثيوجليكول، أو بعض عوامل الاختزال الخفيفة الأخرى، والأكسدة اللاحقة لمجموعات السلفهيدريل (―SH) في الشعر المعاد توجيهه إلى الروابط الكبريتيدية الثنائية (―S ― S―) عن طريق التعرض لأكسجين الهواء.

يعتمد طول ألياف الكيراتين على محتواها من الماء. يمكنهم تجميع حوالي 16 في المائة من الماء ويصاحب هذا الترطيب زيادة في طول الألياف بنسبة 10 إلى 12 بالمائة.

أكثر أنواع الكيراتين التي تمت دراستها والبحث فيها بدقة هي كيراتين الشعر ولا سيما الخاص بالصوف. فهو يتكون من مزيج من البيبتيدات ذات المحتوى العالي والمنخفض من السيستين. عندما يتم تسخين الصوف في الماء إلى حوالي 90 درجة مئوية، فإنه يتقلص بشكل لا رجعة فيه. ويعزى ذلك إلى تكسر الروابط الهيدروجينية والروابط غير التساهمية الأخرى، ولا يبدو أن الروابط الكبريتيدية الثنائية تتأثر.

الإنزيمات

يتم تنظيم جميع التفاعلات الكيميائية الحيوية العديدة والمعقدة عمليًا والتي تحدث في الحيوانات والنباتات والكائنات الحية الدقيقة بواسطة الإنزيمات. هذه ال بروتينات المحفزة فعالة ومحددة، فهي تسرع معدل نوع واحد من التفاعل الكيميائي لنوع واحد من المركبات، وهي تفعل ذلك بطريقة أكثر فاعلية بكثير من المحفزات التي يصنعها الإنسان. ويتم التحكم فيها بواسطة المنشطات والمثبطات التي تحفز التفاعلات أو تمنعها. تحتوي جميع الخلايا على إنزيمات، والتي عادة ما تختلف في العدد والتكوين، اعتمادًا على نوع الخلية حيث يبلغ متوسط خلية الثدييات، على سبيل المثال، واحدًا على مليار (9-10) حجم قطرة ماء وتحتوي عمومًا على حوالي 3722 إنزيمًا.

لم يُعرف الكثير عن الطبيعة الكيميائية للإنزيمات حتى بداية القرن العشرين، على الرغم من أن العلماء كانوا مقتنعين تقريبًا بأنها بروتينات. في عام 1926، كان إنزيم اليورياز أول ما تم تبلوره وتعريفه بوضوح كبروتين. في غضون السنوات القليلة التالية، تبين أن إنزيمات الجهاز الهضمي البيبسين والتربسين والكيموتريبسين هي بروتينات. منذ ذلك الحين، لقد تم تحضير المئات من الإنزيمات؛ جميعها بروتينات، فضلًا عن تمييزها بالطرق الكيميائية. في الواقع، لقد نتج قدر كبير من المعرفة حول كيمياء البروتين عن دراسات شملت الإنزيمات وعن محاولات فهم طبيعتها وطريقة عملها.

على الرغم من أن بعض الإنزيمات تتكون من سلسلة واحدة من الأحماض الأمينية (أي جزيئات عضوية بسيطة تحتوي على النيتروجين)، إلا أن معظم الإنزيمات تتكون من أكثر من سلسلة واحدة. وتُسمى كل سلسلة وحدة فرعية. تحتوي العديد من الإنزيمات على وحدتين أو أربع أو ست وحدات فرعية، ويتكون بعضها من 12 إلى 60 وحدة فرعية. في كثير من الحالات، يكون للوحدات الفرعية تراكيب متطابقة بينما حالات أخرى، تشارك أنواع مختلفة عدة في سلاسل الوحدات الفرعية.

باستثناء البروتينات التي تعمل كعناصر تركيبية، فإن معظم البروتينات في الأنسجة النشطة فسيولوجيًا مثل الكلى والكبد هي إنزيمات. بغض النظر عن الكمية الدقيقة للبروتين الإنزيمي في الكائن الحي، فمن الواضح أن المئات من الإنزيمات المختلفة يجب أن تكون موجودة في كل نسيج لتفسير التفاعلات العديدة المكونة لعملية الأيض. 

كيف تستفيد الكائنات الحية من الإنزيمات؟

تستخدم الحيوانات الإنزيمات في جهازها الهضمي لتحليل الغذاء إلى مكوناته البسيطة حتى يتمكن الجسم من امتصاصها بسهولة. وتستخدم النباتات الإنزيمات في عملية البناء الضوئي، وهي العملية التي تحصل النباتات من خلالها على غذائها من أشعة الشمس. كما تساعد الإنزيمات النباتات والحيوانات في الحصول على الطاقة من الغذاء كذلك. تُطلق الطاقة من الطعام المهضوم من خلال عملية الأكسدة التي تحدث في كل خلية من خلايا النبات أو الحيوان. في هذه العملية، يتلقى الأكسجين، الذي يتم الحصول عليه عادة من الهواء، الإلكترونات من نواتج تكسير السكريات والدهون والبروتينات لإطلاق الطاقة التي تحتويها. يجب أن تحدث عملية الأكسدة ببطء في الكائنات الحية، لخفض الحرارة المدمرة. ويحدث ذلك من خلال سلسلة من التفاعلات الخاضعة لتحكم الإنزيمات والتي تطلق الحرارة والطاقة خطوة بخطوة وبكميات صغيرة.ة وبكميات صغيرة.

عملية التحفيز

نظرًا لأن جزيئات الإنزيم أكبر بكثير من تلك الموجودة في ركائزها، فإن فعلها التحفيزي لا يحدث إلا في موقع نشط صغير على الإنزيم. تتلاءم الركيزة والإنزيم معًا في الموقع النشط مثل القفل والمفتاح. وهذا يفسر التخصص العالي لارتباط الإنزيم، بركيزة معينة. تضعف الرابطة الكيميائية التي تربط المواد المتفاعلة في معقد الإنزيم والركيزة النشط، ويتفكك جزيء الركيزة إلى نواتج أصغر. بعد فك الارتباط، يصبح الإنزيم حرًا في القيام بعمله التحفيزي مرة أخرى.

إذا كانت هناك حاجة إلى إنزيم مساعد لاختزال الركيزة، فإنه يطفو إلى جزيء الإنزيم الأساسي عندما يوشك التفاعل على الحدوث، ويرتبط مع الإنزيم والركيزة، ثم ينفصل عن الإنزيم عندما تنتهي المهمة الكيميائية الحيوية.

أين توجد الإنزيمات ؟

تعمل العديد من الإنزيمات كعوامل محفزة في تفاعلات بناء الجزيئات. وعلى غرار طريقة القفل والمفتاح، تربط الإنزيمات الجزيئات الصغيرة مع بعضها البعض.
تتكون الإنزيمات في مواقع بالخلايا تُسمى الريبوسومات. تٌقدم الأحماض الأمينية، وهي وحدة البناء الأساسية للبروتينات، إلى الريبوسومات ويرتبطان معًا بطريقة دقيقة لتشكيل الإنزيمات. تطفو الإنزيمات حرة بداخل الخلية أو بالقرب من مناطق الجسم حيث ثمة حاجة إليها. كما تُوجه الشفرة الوراثية التي تُحدد تركيب البروتين تتابع الأحماض الأمينية بالإنزيمات كذلك. تتحكم جينات الأنواع في أنواع الإنزيمات التي يصنعها أعضاؤها.
وعادة ما تُسمى الإنزيمات الموجودة في الطبيعة وفقًا لركائزها، وتنتهي بالمقطع -إيز. على سبيل المثال، يؤثر إنزيم الليبيز على الليبيدات الدهنية. ومع ذلك، لم تُسم بعض أوائل الإنزيمات التي تم اكتشافها بهذه الطريقة. على سبيل المثال إنزيم الببسين، الذي يعمل على تكسير البروتينات.